Onderzoekers van de University of California, Los Angeles (UCLA) krijgen nieuw inzicht in hoe het transmembraaneiwit 106B, of TMEM106B, een rol speelt bij de pathologie van FTD.

In een studie, gepubliceerd in Natuur op 28 maart tonen UCLA-wetenschappers aan dat amyloïde fibrillen - potentieel schadelijke vezelachtige, touwachtige structuren gevormd door nauw verbonden eiwitmoleculen - bij personen met FTD kunnen worden toegeschreven aan TMEM106B in plaats van het TPD-43-eiwit, een van de eiwitten in de hersenen die algemeen bekend zijn om abnormale ophopingen in FTD te vormen.

“TMEM106B kan een oorzaak zijn van [FTD]. In dat geval zal onze kennis van de structuur helpen bij het ontwerpen van therapieën. Verder onderzoek kan ook een verband aan het licht brengen tussen de acties van TMEM106B en TDP-43,” zei hoofdauteur van het onderzoek, David S. Eisenberg, in een persbericht. 'Het is te vroeg om dat te zeggen. Maar in ieder geval zal de huidige paper de gemeenschap van onderzoekers die neurodegeneratie bestuderen waarschuwen dat een nieuw eiwit mogelijk een rol kan spelen."

De bevindingen geven meer inzicht in TMEM106B en hoe het bijdraagt aan neurodegeneratie. Samen met FTD is het ook bekend dat het eiwit een rol speelt bij de ziekte van Alzheimer en dat bleek onlangs ook zo te zijn gekoppeld aan andere neurodegeneratieve ziekten, waaronder Lewy body dementie.

Lees het persbericht van UCLA hier.

Linksboven afgebeeld: het eiwit TMEM106B, met zijn golfbaanachtige vouw. Rechts: TMEM106B-eiwitten zijn op elkaar gestapeld om amyloïde fibrillen te vormen. (Credit: Yi Xiao Jiang, et al./UCLA)