Des scientifiques de la Case Western Reserve University School of Medicine ont déterminé conception structure de la « fibrilles » protéiques liées à la FTD et à d'autres maladies neurodégénératives troubles. 

L'étude examiné le structure de TDP-43, une des protéines du cerveau qui forme des accumulations anormales dans le FTD. tuchanter une technique de microscopie électronique à très faible températures, les auteurs de l'étude ont analysé des milliers d'images de fibrilles amyloïdes. Ces fibrilles sont formés wpoule Protéines TDP-43 créer grosses touffes nocives en forme de corde qui s'accumulent dans le cerveau des personnes atteintes de troubles neurodégénératifs.  

Selon un communiqué de presse Publié dans Science Quotidien, rLes chercheurs ont pu déterminer l'architecture complexe de ces structures allongées à un "résolution proche des atomes individuels.” 

Qiuye Li, l'auteur principal de l'étude, a déclaré dans le communiqué de presse que ce développement "révèle un mécanisme de croissance de ces agrégats toxiques. 

"Jceci, à son tour, fournit des indices importants sur la façon dont ces agrégats peuvent se propager entre les cellules des cerveaux affectés," il ajouta.  

Basé sur le modèle structurel de la protéine, des chercheurs dans l'étude - Publié dans Communication Nature le 12 mars — également discuté comment la structure des fibrilles pourrait être contrôlée par des mutations d'acides aminés dans TDP-43 liées à la formes héréditaires de FTD.  

Witold Surewicz, professeur au Département de physiologie et de biophysique de l'École de médecine et auteur principal de l'étude, c'est noté dans la Libération que cela développement pourrait conduire à progrès dans l'établissement traitements modificateurs de la maladie. 

"Une connaissance détaillée des structures fibrillaires formées par le TDP-43 pourrait également conduire au développement de médicaments pour traiter ces troubles cérébraux dévastateurs,” Surewicz a dit.  

Lire le communiqué de presse complet ici.