Forscher des Buck Institute for Research on Aging haben neue Erkenntnisse darüber gewonnen, wie sich das Protein Tau, das bei abnormaler Anreicherung zu FTD und anderen neurogenerativen Erkrankungen führen kann, auf Zellen auswirkt, mit denen es interagiert, und wie es von Neuron zu Neuron wandern kann Aktuelles Papier veröffentlicht in Zelle.

„Solche Studien geben uns Einblick in den Krankheitsprozess auf molekularer Ebene. Es ist tatsächlich viel komplizierter als nur ein Protein, das Knäuel bildet“, sagte die Hauptautorin der Studie, Dr. Tara Tracy, in einer Stellungnahme vom 26. Januar Verdrahtet Artikel.

Dr. Tracy und ihr Team fanden heraus, dass Tau an mehreren wichtigen zellulären Aktivitäten beteiligt ist, beispielsweise an der Interaktion mit mehr als 30 mitochondrialen Proteinen, die bei der Erzeugung von Zellenergie helfen. Die Forscher verwendeten Neuronen mit Tau, die dieselbe genetische Mutation aufwiesen, die FTD verursacht, um besser zu verstehen, wie sich gesunde und ungesunde Tau-Proteine auf Zellen auswirken. Sie fanden heraus, dass die mutierten Proteine die Funktionsweise der Zellen beeinflussen, noch bevor sie toxische, hirnschädigende Knäuel bilden, die zu FTD und anderen neurogenerativen Störungen beitragen.

Es wurde festgestellt, dass mutierte Tau-Proteine im Vergleich zu gesunden Tau-Proteinen weniger Wechselwirkungen hatten und weniger mit mitochondrialen Proteinen interagierten. Entsprechend der Verdrahtet Artikel, das könnte bedeuten, dass diese Proteine den Stoffwechsel der Zelle beeinflussen und ob sie über genügend Energie verfügt, um richtig zu funktionieren. Die Ergebnisse der Studie lieferten auch Erkenntnisse darüber, wie mutierte Tau-Proteine Neurotransmitter nutzen, um von ihren eigenen Zellen in andere Teile des Gehirns zu gelangen.

„Ich denke, es wäre großartig, eine Strategie zu entwickeln, um die Assoziation von Tau mit Vesikeln zu verhindern und so die Tau-Ausbreitung zu verlangsamen“, sagte Dr. Tracy.

Lesen Sie den vollständigen Wired-Artikel hier.