Das haben Wissenschaftler der Case Western Reserve University School of Medicine festgestellt Design die Struktur von das Protein-„Fibrillen“, die mit FTD und anderen neurodegenerativen Mitteln in Verbindung stehen Störungen. 

Die Studium untersucht die die Struktur von TDP-43, eines der Proteine im Gehirn, das bei FT abnorme Ansammlungen bildetD. Usingen eine Technik der Elektronenmikroskopie an sehr niedrig Temperaturen analysierten die Autoren der Studie Tausende von Bildern von Amyloidfibrillen. Diese Fibrillen werden gebildet wHenne TDP-43-Proteine schaffen große, schädliche seilartige Klumpen, die sich im Gehirn von Personen mit neurodegenerativen Erkrankungen ansammeln.  

Laut a Pressemitteilung veröffentlicht in Wissenschaft täglich, rForscher konnten die komplexe Architektur von bestimmen diese länglichen Strukturen bei a „Auflösung nahe an einzelnen Atomen.” 

Qiuye Li, der Hauptautor der Studie, sagte dies in der Pressemitteilung Dies Entwicklung „offenbart einen Mechanismus für das Wachstum dieser toxischen Aggregate. 

„TDies wiederum liefert wichtige Hinweise darauf, wie sich diese Aggregate zwischen den Zellen in betroffenen Gehirnen ausbreiten können," er fügte hinzu.  

Basierend auf dem Strukturmodell des Proteins, Forscher in der Studie - veröffentlicht in Naturkommunikation am 12. März — auch diskutiert wie die Fibrillenstruktur durch Aminosäuremutationen in TDP-43 in Verbindung gebracht werden könnte das erbliche Formen der FTD.  

Witold Surewicz, Professor in der Abteilung für Physiologie und Biophysik an der School of Medicine und leitender Autor der Studie, notiert in das Veröffentlichung dass diese Entwicklung führen könnte Fortschritte beim Aufbau krankheitsmodifizierende Behandlungen. 

„Das detaillierte Wissen über die von TDP-43 gebildeten fibrillären Strukturen kann auch zur Entwicklung von Medikamenten zur Behandlung dieser verheerenden Hirnerkrankungen führen.” Surewicz sagte.  

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