Ny AFTD-finansierad forskning publiceras i Natur ger viktiga insikter i strukturen av C9orf72 protein, som när det är muterat, är erkänt som den vanligaste genetiska orsaken till både FTD och ALS.

Medan C9orf72 mutation är genetiskt inblandad i båda sjukdomarna, och kan orsaka endera eller båda tillstånden hos bärare, är det fortfarande oklart om vad som avgör den utvecklingen. Sjukdomsframkallande mutationer i genen resulterar vanligtvis i brist på funktionell C9orf72 protein, som tros påverka produktionen av RNA i celler.

Den nya forskningen, som leds av Ming-Yuan Su, en AFTD Basic Science Postdoctoral Fellow som studerar vid University of California, Berkeley (på bilden ovan), syftade till att ytterligare bestämma rollen för C9orf72 använder en banbrytande teknik som kallas kryo-elektronmikroskopi för att visualisera dess 3D-struktur. Arbetet avslöjade rollen av två följeslagare proteiner, kallade SMCR8 och WDR41, i arbetet med C9orf72 för att bidra till dess funktionalitet. Forskare kunde bestämma strukturen och mekanismerna för C9orf72-SMCR8-WDR41 komplex genom kryo-elektronmikroskopi, vilket i sin tur gav viktiga insikter som kunde hjälpa forskare att förstå hur mutation av C9orf72 genen leder till neurodegeneration.

Medan ytterligare forskning fortfarande behövs för att ytterligare förstå mekanismerna genom vilka C9orf72 blir giftigt i FTD, kan insikter i dess struktur och relaterade komponenter hjälpa till i framtida läkemedelsutveckling. Genom att veta mer om proteinets roll kan forskare rikta in sig på läkemedel för att stabilisera dess struktur, förbättra funktionaliteten eller eliminera onödiga komponenter.

För att läsa mer om studien, Klicka här.