Nouvelle recherche financée par l'AFTD Publié dans La nature fournit des informations importantes sur la structure C9orf72 protéine qui, une fois mutée, est reconnue comme la cause génétique la plus fréquente de la DFT et de la SLA.

Tandis que le C9orf72 la mutation est génétiquement impliqué dans les deux maladies, et peut causer l'une ou l'autre ou les deux conditions chez les porteurs, on ne sait toujours pas ce qui détermine ce développement. Les mutations pathogènes du gène entraînent généralement un manque de fonction C9orf72 protéine, dont on pense qu'elle influence la production d'ARN dans les cellules.

La nouvelle recherche, dirigée par Ming-Yuan Su, un boursier postdoctoral en sciences fondamentales de l'AFTD qui étudie à l'Université de Californie à Berkeley (illustré ci-dessus), visant à mieux déterminer le rôle de C9orf72 en utilisant une technologie de pointe connue sous le nom de cryo-microscopie électronique pour visualiser sa structure 3D. Les travaux ont révélé le rôle de deux protéines compagnes, appelées SMCR8 et WDR41, en travaillant avec C9orf72 pour contribuer à sa fonctionnalité. Les chercheurs ont pu déterminer la structure et les mécanismes de la C9orf72-SMCR8-WDR41 complexe par cryo-microscopie électronique, qui à son tour a fourni des informations importantes qui pourraient aider les chercheurs à comprendre comment la mutation du C9orf72 gène conduit à la neurodégénérescence.

Bien que des recherches supplémentaires soient encore nécessaires pour mieux comprendre les mécanismes par lesquels C9orf72 devient toxique dans la FTD, des informations sur sa structure et les composants associés peuvent aider au développement futur de médicaments. En en sachant plus sur le rôle de la protéine, les chercheurs peuvent cibler des médicaments pour stabiliser sa structure, améliorer sa fonctionnalité ou éliminer les composants inutiles.

Pour en savoir plus sur l'étude, Cliquez ici.