Des chercheurs de l'Université de Californie à Los Angeles (UCLA) acquièrent de nouvelles connaissances sur la façon dont la protéine transmembranaire 106B, ou TMEM106B, joue un rôle dans la pathologie de la maladie FTD.

Dans une étude publiée dans La nature le 28 mars, des scientifiques de l'UCLA montrent que les fibrilles amyloïdes - des structures fibreuses potentiellement nocives formées par des molécules de protéines étroitement liées - chez les personnes atteintes de FTD pourraient être attribuées à TMEM106B au lieu de la protéine TPD-43, l'une des protéines du cerveau communément appelée pour former des accumulations anormales dans FTD.

« TMEM106B peut s'avérer être une cause de [FTD]. Dans ce cas, notre connaissance de la structure aidera à la conception de thérapeutiques. Des recherches plus poussées pourraient également découvrir un lien entre les actions du TMEM106B et du TDP-43 », a déclaré l'auteur principal de l'étude, David S. Eisenberg, dans un communiqué de presse. « Il est trop tôt pour le dire. Mais au moins, le présent article alertera la communauté des chercheurs étudiant la neurodégénérescence qu'une nouvelle protéine pourrait potentiellement jouer un rôle.

Les résultats permettent de mieux comprendre TMEM106B et comment il contribue à la neurodégénérescence. Avec FTD, la protéine est également connue pour jouer un rôle dans la maladie d'Alzheimer et s'est récemment révélée être lié à d'autres maladies neurodégénératives, dont la démence à corps de Lewy.

Lire le communiqué de presse de l'UCLA ici.

Sur la photo ci-dessus, à gauche : la protéine TMEM106B, avec son pli en forme de parcours de golf. À droite : les protéines TMEM106B sont superposées pour former des fibrilles amyloïdes. (Crédit : Yi Xiao Jiang, et al./UCLA)