Forscher der University of California, Los Angeles (UCLA) gewinnen neue Erkenntnisse darüber, wie das Transmembranprotein 106B oder TMEM106B eine Rolle bei der Pathologie der FTD-Krankheit spielt.

In einer Studie, veröffentlicht in Natur Am 28. März zeigen UCLA-Wissenschaftler, dass Amyloidfibrillen – potenziell schädliche faserige, seilartige Strukturen, die aus eng miteinander verbundenen Proteinmolekülen gebildet werden – bei Personen mit FTD TMEM106B anstelle des TPD-43-Proteins, einem der allgemein bekannten Proteine im Gehirn, zugeschrieben werden könnten um abnormale Ansammlungen in FTD zu bilden.

„TMEM106B könnte eine Ursache für [FTD] sein. In diesem Fall hilft unser Wissen über die Struktur bei der Entwicklung von Therapeutika. Weitere Forschungen könnten auch einen Zusammenhang zwischen den Wirkungen von TMEM106B und TDP-43 aufdecken“, sagte der leitende Autor der Studie, David S. Eisenberg, in a Pressemitteilung. „Es ist zu früh, um das zu sagen. Aber zumindest wird das vorliegende Papier die Gemeinschaft der Forscher, die sich mit Neurodegeneration befassen, darauf aufmerksam machen, dass ein neues Protein möglicherweise eine Rolle spielen könnte.“

Die Ergebnisse liefern ein besseres Verständnis von TMEM106B und wie es zur Neurodegeneration beiträgt. Neben FTD ist auch bekannt, dass das Protein eine Rolle bei der Alzheimer-Krankheit spielt, was kürzlich festgestellt wurde Zusammenhang mit anderen neurodegenerativen Erkrankungen, einschließlich Lewy-Körper-Demenz.

Lesen Sie die Pressemitteilung der UCLA hier.

Oben links: das Protein TMEM106B mit seiner golfplatzartigen Faltung. Rechts: TMEM106B-Proteine werden zu Amyloidfibrillen übereinander geschichtet. (Quelle: Yi Xiao Jiang, et al./UCLA)