Ny AFTD-finansieret forskning udgivet i Natur giver vigtig indsigt i strukturen af C9orf72 protein, som, når det er muteret, er anerkendt som den mest almindelige genetiske årsag til både FTD og ALS.

Mens C9orf72 mutation er genetisk impliceret i begge sygdomme, og kan forårsage den ene eller begge tilstande hos bærere, er det stadig uklart hvad der bestemmer den udvikling. Sygdomsfremkaldende mutationer i genet resulterer normalt i mangel på funktionel C9orf72 protein, som menes at påvirke produktionen af RNA i celler.

Den nye forskning, ledet af Ming-Yuan Su, en AFTD Basic Science Postdoc Fellow, der studerer ved University of California, Berkeley (afbilledet ovenfor), rettet mod yderligere at bestemme rollen som C9orf72 ved hjælp af en banebrydende teknologi kendt som kryo-elektronmikroskopi til at visualisere dens 3D-struktur. Arbejdet afslørede rollen af to ledsagende proteiner, kaldet SMCR8 og WDR41, i arbejdet med C9orf72 at bidrage til dens funktionalitet. Forskere var i stand til at bestemme strukturen og mekanismerne af C9orf72-SMCR8-WDR41 kompleks ved kryo-elektronmikroskopi, som igen gav vigtig indsigt, der kunne hjælpe forskere med at forstå, hvordan mutation af C9orf72 genet fører til neurodegeneration.

Mens yderligere forskning stadig er nødvendig for yderligere at forstå de mekanismer, hvormed C9orf72 bliver giftig i FTD, kan indsigt i dens struktur og relaterede komponenter hjælpe i fremtidig lægemiddeludvikling. Ved at vide mere om proteinets rolle kan forskere målrette lægemidler for at stabilisere dets struktur, forbedre funktionaliteten eller eliminere unødvendige komponenter.

For at læse mere om undersøgelsen, Klik her.