Forskere ved Case Western Reserve University School of Medicine har fastslået design struktur af det protein "fibriller" forbundet med FTD og andre neurodegenerative lidelser. 

Studiet undersøgt struktur af TDP-43, et af de proteiner i hjernen, der danner unormale ophobninger i FTD. Usynge en teknik til elektronmikroskopi på meget lav temperaturer, analyserede undersøgelsens forfattere tusindvis af billeder af amyloidfibriller. Disse fibriller er dannet mhøne TDP-43 proteiner skab store, skadelige reblignende klumper, der ophobes i hjernen hos personer med neurodegenerative lidelser.  

Ifølge en pressemeddelelse udgivet i Science Daily, rsøgere var i stand til at bestemme den komplekse arkitektur af disse aflange strukturer ved en “opløsning tæt på individuelle atomer.” 

Qiuye Li, undersøgelsens hovedforfatter, sagde i pressemeddelelsen, at det her udvikling “afslører en mekanisme for væksten af disse giftige aggregater. 

“Thans til gengæld giver vigtige fingerpeg om, hvordan disse aggregater kan spredes mellem cellerne i de berørte hjerner," han tilføjede.  

Baseret på den strukturelle model af proteinet, forskere i studiet - udgivet i Naturkommunikation den 12. marts - også diskuteret hvordan fibrilstrukturen kunne styres af aminosyremutationer i TDP-43 knyttet til det arvelige former for FTD.  

Witold Surewicz, professor ved Institut for Fysiologi og Biofysik på Medicinsk Institut og undersøgelsens seniorforfatter, bemærket i det frigøre at denne udvikling kunne føre til fremskridt i etableringen sygdomsmodificerende behandlinger. 

“Detaljeret viden om fibrillære strukturer dannet af TDP-43 kan også føre til udvikling af lægemidler til behandling af disse ødelæggende hjernesygdomme,” Surewicz sagde.  

Læs hele pressemeddelelsen her.